home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00158 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  55 lines
  1. *************************************************************
  2. * Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature *
  3. *************************************************************
  4.  
  5. Phosphoglycerate  mutase (EC 5.4.2.1) (PGAM)  and  bisphosphoglycerate  mutase
  6. (EC 5.4.2.4) (BPGM) are structurally  related enzymes which catalyze reactions
  7. involving the  transfer  of  phospho groups between the  three carbon atoms of
  8. phosphoglycerate [1,2].   Both enzymes can catalyze three different reactions,
  9. although in different proportions:
  10.  
  11.  - The isomerization of  2-phosphoglycerate (2-PGA)  to 3-phosphoglycerate (3-
  12.    PGA) with 2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG) as the primer of the reaction.
  13.  - The synthesis of 2,3-DPG from 1,3-DPG with 3-PGA as a primer.
  14.  - The degradation of 2,3-DPG to 3-PGA (phosphatase EC 3.1.3.13 activity).
  15.  
  16. In mammals, PGAM is a dimeric protein. There  are  two isoforms of PGAM: the M
  17. (muscle) and B (brain) forms. In yeast, PGAM is a tetrameric protein.  BPGM is
  18. a dimeric protein and is found mainly in erythrocytes where it  plays  a major
  19. role in regulating hemoglobin oxygen  affinity as a consequence of controlling
  20. 2,3-DPG concentration.
  21.  
  22. The catalytic  mechanism of both PGAM and  BPGM  involves  the  formation of a
  23. phosphohistidine intermediate [3].
  24.  
  25. The bifunctional enzyme 6-phosphofructo-2-kinase / fructose-2,6-bisphosphatase
  26. (EC 2.7.1.105 and EC 3.1.3.46) (PF2K) [4] catalyzes both the synthesis and the
  27. degradation of fructose-2,6-bisphosphate. PF2K is an important  enzyme  in the
  28. regulation of hepatic carbohydrate metabolism.  Like  PGAM/BPGM, the fructose-
  29. 2,6-bisphosphatase  reaction  involves a phosphohistidine intermediate and the
  30. phosphatase domain of PF2K is structurally related to PGAM/BPGM.
  31.  
  32. We built a signature pattern around the phosphohistidine residue.
  33.  
  34. -Consensus pattern: [LIVM]-x-R-H-G-[EQ]-x(3)-N
  35.                     [H is the phosphohistidine residue]
  36. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  37. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: yeast hypothetical protein YKL128c.
  38.  
  39. -Note: some  organisms  harbor  a  form  of  PGAM independent of 2,3-DPG, this
  40.  enzyme is not related to the family described above [5].
  41.  
  42. -Last update: June 1994 / Text revised.
  43.  
  44. [ 1] Le Boulch P., Joulin V., Garel M.-C., Rosa J., Cohen-Solal M.
  45.      Biochem. Biophys. Res. Commun. 156:874-881(1988).
  46. [ 2] White M.F., Fothergill-Gilmore L.A.
  47.      FEBS Lett. 229:383-387(1988).
  48. [ 3] Rose Z.B.
  49.      Meth. Enzymol. 87:43-51(1982).
  50. [ 4] Bazan J.F., Fletterick R.J., Pilkis S.J.
  51.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:9642-9646(1989).
  52. [ 5] Grana X., De Lecea L., El-Maghrabi M.R., Urena J.M., Caellas C.,
  53.      Carreras J., Puigdomenech P., Pilkis S.J., Climent F.
  54.      J. Biol. Chem. 267:12797-12803(1992).
  55.